В ряде отраслей промышленности (производство лекарствен­ных препаратов, дрожжей, сахара) для получения нелевых про­дуктов используют растворы, содержащие белки, аминокисло­ты, углеводы, жиры, витамины, неорганические соли и другие соединения, которые обусловливают поверхностно-активные свойства раствора, проявляющиеся в интенсивном вспенивании Так, одной пз причин обильного пенообразования сахарною си­ропа является наличие в пем сапонина, гуминовой кнелош, бе - танна п продуктов распада белков — аминов, амидов и амино­кислот. Стабильность пепы продуктов бродильного пропзвоаства определяется присутствием альбумина, желатина, солодового экстракта, таннина и др.

Белки, являясь поверхиостно-актнвными веществами, облада­ют некоторыми особыми свойствами, отличающими их oi синте­тических ПАВ н мыл. Такое отличие состоит, например, в необ - братпмостн сжатия монослоев белка: они нерастворимы при сильном сжатии и способны растворяться в воде при обычных условиях. Одно из проявлений специфики свойств расiворов белковых веществ — крайне медленное установление равновес­ного значения поверхностного натяжения [368]. В ранних рабо­тах [47] медленное формирование равновесного адсорбционно­го слоя объясняли диффузией глобулярных молекул к межфаз - пой поверхности и развертыванием на ней полипептидпой цепн. Согласно современным представлениям [364] диффузия молекул к поверхности не является определяющим фактором длительно­сти процесса. Молекулы белка в адсорбционном слое способны развертываться отдельными участками, причем степень развер­тывания зависит от вида белковой молекулы, концентрации бел­ка, рН среды и других факторов. Наиболее вероятно, что длин­ная цепь белковой молекулы находится в некотором промежу­точном состоянии, пе являясь пп полностью развернутой, нп полностью свернутой [135]. Б результате развертывания отдель­ных звеньев макромолекул на границе раздела фаз большинст­во гидрофобных групп ориентировано к воздуху. Поскольку при адсорбции возможно образование нескольких слоев (при высо­кой концентрации белка), адсорбционные пленки могут удержи­вать и неразвернутые нативные молекулы [58].

На межфазную поверхность легче выходят более поверхно­стно-активные участки, причем некоторые исследователи пред­полагают, что часть полимерной цепи белка погружена в вод­ную фазу в виде складок и «петель» [135, 369]. По-видимому, если эта модель и реализуется, то лишь в разбавленных раство­рах.

На поверхности раздела полппентидиая цепь белковой моле­кулы может располагаться горизонтально, а боковые цепи, яв­ляющиеся остатками сложных аминокислот и обусловливающие поверхностную активность белковых молекул, ориентируются по общеизвестному принципу. Вследствие этого поверхностный слой состоит только из ориентированных боковых цепей — остатков аминокислот, которые могут вести себя совершенно автономно. Исследования, проведенные с растворами поливини­лового спирта и его производных с различной длиной цепи, по­зволили выдвинуть предположение [370], развивающее и уточ­няющее механизм образования адсорбционного слоя высокомо­лекулярными соединениями. Автор полагает, что при выходе на поверхность раздела макромолекула закрепляется случайными участками, обладающими в том числе н незначительной поверх­ностной активностью. В процессе теплового движения па по­верхности эIи случайные участки заметаются па иные, с боль­шей поверхностной активностью.

О справедливости этого предположения свидетельствуют так­же исследования структурно-механических свойств сапонинов, которые показывают, что в адсорбционные слои переходят пре­имущественно более активные компоненты.

Высказанные замечания объясняют известный из практики факт более высокой устойчивости пен белковых растворов, чем пеп па основе мыл и синтетических ПАВ.

Изучение механических свойств поверхностных слоев в рас­творах сапонинов различных сортов показало [132], что время достижения равновесного поверхностного натяжения (Too при малых концентрациях может существенно различаться при практически одинаковом значении а^. Поскольку стабильность пен выше у сапонинов с меньшим временем достижения равло - весного поверхностного натяжения, авторы предположили воз­можность образования в этих растворах мицелл, которые могут
солюбплпзп ропать более поверхпосию-актшшыс компоненты, адсорбирующиеся более интенсивно.

Вспенивание белковых растворов частично обусловлено так­же ирису 1СПП1СМ свободных аминокислот, образующихся н ре.«улыаю гидролиза бел кон. Так, и продукте гидролиза желлтн ны было найдено до Ы)и/о различных амниокнело! oi м. кчы не ходного вещества, а в продукте гидролиза казенна —54%- Известно, что поперхностпо-актпнпые свойства аминокислот зависят от длины п разпетвлеппости углеводородной цени. Низ­шие аминокислоты (глпкокол, аланнн, серии и др.) ведут себя подобно неорганическим солям, вызывая увеличение поверхност­ного натяжения воды. С увеличением молекулярной массы амино­кислоты отрицательная адсорбция переходит в положительную и, например, а-аминомасляная кислота и последующие гомоло­ги уже понижают поверхностное натяжение воды. Таким обра­зом, количественное соотношение отдельных аминокислот в рас­творе может оказывай» определенное влияние па его поверх­ностное натяжение.

Это соотношение может существенно меняться в зависимости от степени расщепления молекул белков. По-видимому, при вы­сокой степени гидролиза белка образуется большое число моле­кул низкомолекулярных веществ, включая и аминокислоты. Последние могут далее разрушаться в ходе тепловой обработки Продукты распада белковых молекул заметно снижают пепооб - разующие свойства белковых растворов [371], вследствие чего вспениваемость гидролизовапных растворов должна быть хуже, чем негндролизованных.

Однако в некоторых работах указывается па возрастание вспениваемости белковых растворов после тепловой обработки, а также па рост стабильности пепы с увеличением продолжи­тельности нагревания белковой среды [372]. Подобные противо­речии можно объяснить различиями в состаис белкового сырья и приготовленных сред, в глубине расщепления белка и други­ми факторами. Нельзя исключить также влияния методических подходов к оценке пенообразования.

Из других причин, обусловливающих пенообразующую спо­собность белковых растворов, следует отметить вязкость жид­кости. Повышение вязкости _

TOC o "1-3" h z , а, см

Раствора, из которого форми - 7 |_______________ ________ -—

Руюгея пленки цены при азра - / ции, вызывает увеличение ее ЬОО - / стабильности. / /

Рис. 94. Зависимость пенообразую­щей способности культуральных жид­костей от продолжительности фермен­тации:

1 — стрептомицин; 2 — олеандомнцнн; 3 — окситетрациклни [378].

Неравномерность вспенивания культуральных жидкостей в ходе ферментации (рис. 94) может быть обусловлена выделени­ем в среду продуктов метаболизма, активно влияющих на ста­бильность пены при взаимодействии друг с другом, а также с пенообразователями исходной среди |373]. Такую же роль, по-видимому, играют продукты распада жиров — пеногаснтслей, вводимых в ферментационные среды. Это проявляется в том, что интенсивность образования пены и се стабильность в аэри­руемых средах в присутствии микробных тел увеличиваются.

Определенную роль в стабилизации пены белковых раство­ров играет рН среды: объем и стабильность пены достигают максимального значения в области рН, соответствующей изо- электрическому состоянию для данного белка [47]. В этих усло­виях образуются наиболее устойчивые пленки, адсорбционные слои которых обнаруживают реологические характеристики твердообразных систем [374]. В белковых растворах сложного состава обнаруживаются максимальная и минимальная пено­образующая способность в зависимости от рН [372]. Поггому изменением значения рН можно влиять на интенсивность пено­образования рабочего раствора, что используется для преду­преждения интенсивного вспенивания мелассы (нейтрализация кислот известковым молоком). Установлено, что объем и ста­бильность пены, например, пива, сильно увеличивается прн вве­дении незначительных количеств ионов многовалентных ме­таллов.